La caracterización conformacional de las proteínas es de vital importancia para determinar su función biológica y de plegamiento. El dicroismo circular (CD) se reconoce cada vez más como una técnica valiosa para examinar la estructura de las proteínas en solución. Las agencias reguladoras establecen que para la evaluación de la comparabilidad entre un producto biológico conocido y un producto de referencia comercial, es necesaria una amplia caracterización físico-química y biológica. En este trabajo, presentamos un ejercicio de comparabilidad, con respecto a las características conformacionales entre una eritropoyetina con bajo contenido de ácido siálico y eritropoyetina humana recombinante, comercializada como EPOCIM®. Los espectros de ambas proteínas mostraron características espectrales similares por el dicroismo circular en el ultravioleta lejano. Las longitudes de onda de las bandas positivas (máximo alrededor de 193 nm) y negativas (mínimo alrededor de 208 y 222 nm), muestran características de proteínas con alto contenido de hélice alfa. La información de la estructura terciaria por el dicroismo circular en el ultravioleta cercano mostró el plegamiento tridimensional de las proteínas, cuyos espectros eran muy similares en términos de la posición de las bandas de absorción de los residuos aromáticos. La intensidad de los espectros de emisión de fluorescencia de la eritropoyetina con bajo contenido de ácido siálico y EPOCIM es similar en términos de su emisión de fluorescencia máxima de triptófano y triptófano / tirosina, a aproximadamente 343 nm y 342 nm, respectivamente. La eritropoyetina con bajo contenido de ácido siálico y EPOCIM® fueron similares en términos de sus características conformacionales.