Un dominio de unión a receptor (RBD) de la espícula del SARS-CoV2  recombinante dimérico es el antígeno de las vacunas Soberana 01 y Plus. Esta construcción contiene dos secuencias polipeptídicas 319-541 de la proteína S, unidas por un puente disulfuro a través de la cisteína 538. En el proceso de fermentación solo una fracción del RBD dimeriza de manera natural, debido a que los metábolitos con grupos tioles bloquean la cisteína no pareada. El objetivo de este trabajo es establecer un procedimiento químico para la conversión del RBD monomérico a su forma dimérica como fuente adicionar de antígeno para vacunas. Para esto, el bloqueo de la cisteína 538 en el monómero fue removido selectivamente por reducción con TCEP. Así la dimerización se estudió con o sin oxidantes. Algunos dímeros fueron purificados por SEC y el seleccionado se caracterizó para asegurar su comparabilidad con el dímero productivo. Mediante SEC-HPLC y SDS-PAGE se verificó un incremento en la proporción de dímero hasta 50-60% sin ningún reactivo adicional. La variación de la concentración y la temperatura no alteraron los resultados. La adición de oxidantes (ie. DMSO, dehidroascorbato) no mejoró el rendimiento, excepto el Cu2+ el cual aportó un 10% más. De hecho, solo los lotes obtenidos sin oxidante conservaron completamente la antigenicidad (reconocimiento de ACE2). La caracterización por SEC-HPLC, SDS-PAGE, MS, DLS, CD y dot-blot mostraron resultados similares respecto al dímero natural. En breve, es posible de obtener químicamente RBD dímero a partir del monómero, conservando las características del antígeno natural.