En el CIM se desarrolló una mutante derivada de la proteína interleucina 2 (IL-2) humana empleada para la terapia del cáncer. Las mutaciones insertadas en la estructura eliminaron la interacción con la cadena alfa del IL-2R y se observó mayor efecto antitumoral y menos efectos tóxicos que para la IL-2 nativa. Sin embargo, la muteína tiene como desventajas un tiempo de vida media muy corto de aproximadamente 9-12 min, propensión a la agregación y problemas de solubilidad. En este trabajo se empleó la pegilación para mejorar los parámetros farmacocinéticos de la proteína. Se obtuvieron conjugados de la mIL-2 con polietilenglicol (PEG) mediante acilación clásica. Las tallas moleculares de los PEG empleados en la pegilación fueron 1,2 kDa, 20 kDa y 40 kDa. La mIL-2 pegilada fue caracterizada mediante electroforesis en gel de poliacrilamida, cromatografía líquida de alta resolución por exclusión molecular y fase reversa, bioensayos de proliferación celular in vitro, estudios farmacocinéticos y antitumorales in vivo. No se detectaron cambios significativos en las estructuras secundaria y terciaria de la proteína modificada. Se observó una disminución significativa de la actividad biológica con el aumento de la talla molecular del PEG y la relación molar PEG/proteína. La pegilación aumentó significativamente el tiempo de vida media en circulación con los tres tipos de PEG y fundamentalmente para la mIL-2-PEG20K. Se demostró una alta eficacia antitumoral del mutante pegilado con PEG de 20 kDa en comparación con la IL-2 nativa en el modelo de melanoma B16F0, incluso con una menor frecuencia de administración.