Problemática: StII, proteína formadora de poros de la anémona Stichodactyla heliantus, co-encapsulada en liposomas con ovoalbúmina, ha sido explorada como candidato vacunal para potenciar la respuesta citotóxica de linfocitos T antígeno-específica. La capacidad para estimular dicha respuesta parece no depender de la capacidad formadora de poros y sí de la activación de TLR4 en las células presentadoras de antígeno, lo que pudiera deberse a una interacción directa o a cascadas de señalización desencadenadas por su unión a la membrana lipídica. La disponibilidad de un mutante de StII con capacidad de unión a membranas lipídicas limitada podría ayudar a profundizar en este fenómeno. Objetivos: Caracterizar conformacional y funcionalmente el mutante StII W110.114A_Y111A (StII3A).  Metodología: Con vistas a la caracterización estructural, se evaluó la emisión de fluorencencia de los triptófanos en solución y su atenuación por acrilamida. Para la caracterización funcional, se evaluó la actividad hemolítica frente a eritrocitos humanos, la interacción con monocapas lipídicas de composición palmitoil-oleil-fosfatidilcolina (POPC): esfingomielina (SM) 85:15 y POPC:SM:colesterol 1:1:1 y la unión a liposomas de igual composición mediante ensayos de fluorescencia de los triptófanos. Resultados y Discusión: StII3A alcanzó el valor máximo de emisión de fluorescencia de los triptófanos a una menor longitud de onda y con menor intensidad, no se insertó en monocapas ni se unió a liposomas de las composiciones lipídicas evaluadas y no mostró actividad hemolítica.  Conclusiones:  StII3A exhibe una conformación similar a la de la proteína salvaje.  StII3A no se une a membranas lipídicas de composición POPC:SM 85:15 y POPC:SM:colesterol 1:1:1.  StII3A no presenta actividad formadora de poros.