El Factor de Crecimiento Epidérmico (EGF) es una proteína de pequeña talla molecular constituida por 53 aminoácidos que posee una función central en la diferenciación y crecimiento de las células epiteliales y epidérmicas. Este polipéptido fue el primer ligando específico descrito para el Receptor del Factor de Crecimiento Epidérmico (EGFR). Numerosos autores han abordado la presencia y sobreexpresión del EGFR en tumores humanos de origen epidermoide en diferentes localizaciones, así como la relación de este hecho con la malignidad de los tumores. En consecuencia, el sistema EGFR-EGF ha constituido un blanco para varias alternativas terapéuticas. En la literatura se describe el uso de modificaciones químicas y biológicas para potenciar las propiedades farmacológicas del EGF y de su receptor. Este trabajo aborda la incorporación de ácidos grasos previamente activados a la estructura de EGF humano recombinante (rhEGF). Los ácidos grasos activados empleados fueron caracterizados mediante Resonancia Magnética Nuclear. Los conjugados sintetizados fueron caracterizados por HPLC de fase reversa, Espectrometría de Masa y Dispersión Dinámica de la Luz. Un estudio cinético mediante HPLC permitió determinar los tiempos de reacción y el comportamiento en el tiempo de las diferentes especies lipídicas. Finalmente, se comprobó la identidad y antigenicidad de la proteína modificada mediante técnicas de DotBlot, Electroforesis y Dicroísmo Circular. Este trabajo constituye el primer reporte conocido de la conjugación del rhEGF a ácidos grasos.